光敏蛋白的快速远程质子控制实现结构变化

光活性蛋白对维持地球生命至关重要，它们通过发色团辅因子感受光信号并与蛋白质基质耦合。质子转移反应是介导这种耦合的重要方式，但潜在的质子位移机制仍有待发现。本研究以耐辐射球菌的光敏色素为对象，利用飞秒晶体学技术拍摄了其动态结构“电影”，揭示了激发态下发色团D环的旋转机制及蛋白质基质的响应过程。

研究首先通过飞秒晶体学获得了0至3皮秒的时间分辨电子密度差图，发现D环以一种节省空间的逆时针旋转方式运动，这与量子化学预测一致。在D环旋转前约300飞秒，保守的氢键网络已发生重排：关键的吡咯水分子（PW）与组氨酸-260（His260）之间的氢键断裂，His260侧链旋转25°。分子动力学模拟和飞秒红外光谱证实，这种变化源于His260的质子化转移——尽管His260靠近发色团的光激发π轨道，但并不直接参与其中，因此被称为“远程控制”的质子转移。

该机制不同于已知的质子耦合电子转移或激发态质子转移（均涉及发色团直接参与），而是通过非π共轭区域的质子化变化，将光激发信号近乎瞬时地传递到蛋白质基质。研究认为，这种机制可能广泛存在于生物系统中，用于辅因子向宿主酶传递信号，为设计新型生物启发材料提供了方向。