嗜热菌中旋转ATP合成酶在质子驱动下制造能量的过程结构揭秘

ATP（三磷酸腺苷）是细胞能量代谢的核心物质，大部分ATP通过ATP合成酶利用呼吸链产生的质子梯度合成。ATP合成酶是一种旋转分子机器，分为F型（存在于线粒体、叶绿体等）和V/A型（存在于古菌和某些细菌）。嗜热菌（Thermus thermophilus）的V/A-ATP酶结构和功能研究较为深入，其V1结构域有三个催化位点，Vo结构域含质子通道，通过转子旋转实现能量耦合。本研究将V/A-ATP酶与细菌视紫红质（bR）共重组到脂质体中，利用bR的光驱动质子泵和钾离子扩散势建立质子动力，通过冷冻电镜解析其在ATP合成过程中的结构。结果显示：在无质子动力时，V1结构域的催化位点结合ADP；而在有质子动力时，两个催化位点结合ATP，证实捕获到了ATP合成状态。进一步分析发现，Vo结构域的c12环（含12个c亚基）相对定子a亚基旋转31°时，中心转子（DFdc12复合物）和外周定子（aE2G2复合物）均发生扭转。这种扭转可能储存c12环旋转产生的能量，当积累到一定程度后驱动V1结构域的DF转子旋转120°，完成ATP合成。该研究揭示了V/A-ATP酶在质子驱动下的旋转催化机制，为理解ATP合成的能量耦合过程提供了关键结构依据。