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作者: aeks | 发布时间: 2026-05-14 04:13
学科: 生物信息学 生物化学与分子生物学 生物医学工程 生物工程
蛋白质并非静止不变,而是在天然结构与各种部分或完全展开的高能状态间持续波动。这些罕见状态影响蛋白功能、相互作用和致病性,但远不如天然结构被了解。本文开发了一种高通量氢氘交换质谱技术,首次大规模解析了数千种蛋白结构域的能量波动图谱,揭示了隐藏的稳定性差异,并成功设计出更稳定的突变体。
标签: 打开协同性 构象波动 氢氘交换质谱 蛋白质能量景观 高通量分析