水稻中SPDT蛋白调控磷元素分配的分子机制

磷是植物生长必需的大量营养元素，但在土壤中常因固定而难以被吸收，导致作物产量受限。为了提高磷的利用效率，植物进化出多种磷酸盐（Pi）转运蛋白。其中，水稻中的SULTR样磷分配转运蛋白（OsSPDT）是一种关键蛋白，能将磷酸盐优先分配到籽粒中。此前研究发现，敲除OsSPDT基因可显著降低稻米中植酸（一种抗营养因子）含量，同时不减产，因此被视为培育低植酸水稻的理想靶点。

然而，OsSPDT如何精准识别并运输磷酸盐，而不是其他类似离子（如硫酸盐），其分子机制一直不清楚。本研究通过冷冻电子显微镜技术，首次解析了OsSPDT在未结合磷酸盐（apo态）和结合磷酸盐（Pi结合态）下的三维结构。结果显示，OsSPDT以“结构互换”的同源二聚体形式存在，每个单体包含胞外N端结构域（NTD）、跨膜结构域（TMD）和胞内STAS结构域。磷酸盐结合位点位于跨膜结构域的核心与门控亚区之间，并朝向细胞质一侧，表明该蛋白处于向内开放的构象。

进一步分析发现，一个名为Ser170的丝氨酸残基在磷酸盐结合中起关键作用。这一残基在其他硫酸盐转运蛋白中不存在，是OsSPDT特有的，它通过氢键网络稳定磷酸盐，从而实现对磷酸盐的选择性识别。实验验证显示，若将Ser170突变为丙氨酸，OsSPDT便失去运载磷酸盐的能力；反之，在硫酸盐转运蛋白中引入丝氨酸也无法使其获得磷酸盐运输功能，说明Ser170是必要但非唯一的决定因素。

此外，研究还发现OsSPDT的三个结构域（NTD、TMD和STAS）之间存在功能上的相互依赖。例如，删除NTD中第49至55位氨基酸会导致蛋白二聚体不稳定并完全丧失功能；而STAS结构域不仅参与二聚体形成，还与跨膜区相互作用，可能调控蛋白的构象变化。这些复杂的结构协同作用解释了为什么简单地替换跨膜区无法让其他转运蛋白获得磷酸盐运输能力。

综合来看，这项研究揭示了植物中一种特殊的磷酸盐转运蛋白如何在保守的转运蛋白框架下，通过关键氨基酸的演化和多结构域的协同，实现功能特化。这不仅加深了我们对植物营养运输机制的理解，也为通过基因编辑精准改造OsSPDT、培育既低植酸又高产的水稻新品种提供了明确的分子靶标。