科学家溶解早期蛋白团块，阻止阿尔茨海默病损伤

阿尔茨海默病（AD）仍是最棘手的医疗挑战之一，尤其随着全球人口持续老龄化。科学家长期聚焦药理学和传统生物医学方法，但AD的复杂性促使研究者从其他科学领域寻找洞见，以期为理解该病和设计治疗方案开辟新路径。

### 聚合物行为如何解释tau蛋白纤维
由栗田礼教授领导的研究团队借鉴了聚合物形成晶体的原理。聚合物是由重复分子单元构成的长链，它们通常不会通过一次添加一条链来结晶，而是在形成有序晶体前经历中间前体结构。基于这一概念，科学家研究溶液中的tau蛋白，发现纤维形成（纤维化）前也存在前体阶段。在此阶段，tau蛋白会松散聚集形成仅几十纳米的结构。小角X射线散射和荧光分析等技术证实了这些结构的存在。

一项关键发现是，这些前体并非刚性结构，而是柔软的临时簇团。研究者通过改变肝素（一种天然抗凝剂）存在时的氯化钠水平，能够溶解这些簇团。当簇团被破坏或无法形成时，溶液几乎不产生tau纤维。团队认为，这种效应是因为带电离子浓度增加会减弱tau蛋白与肝素的相互作用。据他们解释，这种变化增强了静电“屏蔽”，使分子更难相互结合形成簇团。

### 阿尔茨海默病及其他疾病的新治疗方向
这些发现可能改变科学家研究AD治疗的思路。疗法可致力于在有害结构形成前阻止可逆的前体阶段，而非试图分解最终的纤维。这种方法不仅可能影响AD研究，还可能助力理解包括帕金森病在内的其他神经退行性疾病。

### tau蛋白纤维
tau蛋白纤维是tau蛋白失去正常形状和功能后在神经元内聚集形成的异常束状结构。健康状态下，tau蛋白像稳定的支撑梁，帮助维持微管结构，确保营养物质和信号在神经细胞内运输。当tau蛋白错误折叠时，会开始聚集成长链纤维状聚集体，即纤维。这些结构干扰细胞内运输系统，与阿尔茨海默病及其他神经退行性疾病中的认知衰退密切相关。由于纤维由较小的早期tau簇团生长而来，研究者越来越关注阻断这些初始步骤以防止后续损伤。